蛋白质是生命体中至关重要的生物大分子，承担着催化、运输、免疫、结构支持等多种关键功能。蛋白质的结构层次复杂，从氨基酸序列的一级结构开始，逐步构建出更高级的结构形态。其中，二级结构是蛋白质空间结构中的一个重要层次，直接影响着蛋白质的稳定性和功能特性。理解蛋白质二级结构，有助于深入研究蛋白质的折叠、功能以及与疾病的关系。本文将重点探讨蛋白质二级结构的构成要素，并明确指出不属于蛋白质二级结构范畴的内容。

蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链主链原子（即肽键上的原子）在空间有规则地排列方式。它主要由多肽链主链上的酰胺基和羰基之间的氢键相互作用所稳定。这种氢键相互作用驱动着多肽链形成特定的重复性结构模式，这些模式构成了二级结构的主要类型。

目前被广泛认可的蛋白质二级结构主要包括以下几种类型：

1. α螺旋：这是最常见的蛋白质二级结构之一。在α螺旋中，多肽链以螺旋状盘绕，每圈包含约3.6个氨基酸残基。螺旋的形成依赖于主链上第i个氨基酸残基的羰基氧原子与第i+4个氨基酸残基的酰胺氢原子之间的氢键。这些氢键沿着螺旋轴平行排列，有效地稳定了螺旋结构。α螺旋的侧链基团则向外伸展，避免了空间位阻。

2. β折叠：β折叠是另一种常见的蛋白质二级结构。它是由两条或多条多肽链（或同一条多肽链的不同片段）平行或反平行排列，形成“折叠”的片状结构。相邻多肽链之间通过氢键连接，氢键位于链间，垂直于链的方向。β折叠可以是平行的，也可以是反平行的，这取决于相邻链的方向是相同还是相反。反平行β折叠的氢键连接更加稳定，因为氢键之间的角度更接近理想的180度。

3. β转角：也称为β-turn，是连接β折叠相邻链的短小环状结构。它通常由四个氨基酸残基组成，其中第i个和第i+3个氨基酸残基之间形成氢键，从而稳定转角结构。β转角在蛋白质表面常见，有助于将多肽链折叠成紧凑的三维结构。甘氨酸和脯氨酸由于其特殊的结构性质，经常出现在β转角中。

4. 无规则卷曲：也称为random coil，指的是不属于上述任何一种规则二级结构的片段。虽然被称为“无规则”，但这些区域并非完全无序。它们可能具有一定的局部偏好，但没有像α螺旋和β折叠那样形成明确的重复性结构。无规则卷曲在蛋白质中起着连接规则结构元件的作用，并可能参与蛋白质的动态运动和功能调节。

需要特别指出的是，虽然有些结构元件与蛋白质结构相关，但它们不属于经典的蛋白质二级结构。例如：

超二级结构：也称为motif，指的是由几个相邻的二级结构元件组合而成的特定结构模式。例如，螺旋-转角-螺旋 (helix-turn-helix) 结构域常见于DNA结合蛋白中，而β-α-β结构域则常见于酶的活性位点。虽然超二级结构由二级结构组成，但它本身并非单一的二级结构类型，而是二级结构的组合。

三级结构：指的是整个多肽链在三维空间中的折叠方式，包括二级结构元件的排列、侧链基团的相互作用以及蛋白质分子的整体形状。三级结构由多种相互作用力稳定，包括疏水作用、氢键、离子键和二硫键。三级结构是蛋白质功能的基础，但它与二级结构是不同的结构层次。

四级结构：仅存在于由多个多肽链（亚基）组成的蛋白质中。四级结构描述了不同亚基之间的空间排列和相互作用。例如，血红蛋白由四个亚基组成，其四级结构决定了其氧气结合能力。四级结构依赖于亚基之间的非共价相互作用，如疏水作用、氢键和离子键。

因此，超二级结构、三级结构和四级结构 都不属于蛋白质的二级结构。二级结构仅指由多肽链主链氢键作用驱动的、局部性的、重复性结构模式，如α螺旋、β折叠、β转角 和无规则卷曲。理解蛋白质二级结构的定义和构成，有助于区分不同的结构层次，并更深入地研究蛋白质的结构与功能关系。对蛋白质二级结构的分析和预测，也为蛋白质工程、药物设计等领域提供了重要的理论基础。